<html>

<body>

Hola a todos:<br><br>

Tengo el placer de invitarlos al seminario que tendra lugar el viernes

proximo en el horario habitrual de los Seinarios de Fotoquimica.<br><br>

Saludos,<br>

Enrique San Roman<br><br>

<b>Cristiano Viappani<br>

</b>e-mail: cristiano.viappiani@unipr.it<br><br>

<i>Dipartimento di Fisica e Scienze della Terra, Università di Parma,

viale delle Scienze 7A, 43124, Parma, Italy<br><br>

Viernes 4 de octubre, 10:00 hs., Aula Busch, Departamento de Quimica

Inorganica<br><br>

<br>

</i><b>Photochromism in the bacterial photoreceptor YtvA is strongly

affected by hydration<br><br>

</b>YtvA is a blue light photoreceptor from <i>Bacillus subtilis</i>,

composed of a flavin-binding LOV- (light, oxygen, voltage) domain,

sharing high structural homology with the flavin mononucleotide

(FMN)-binding LOV domains of plant phototropins. When the fluorescent,

dark adapted species (YtvAD) is illuminated with blue light, a photocycle

is initiated, which proceeds through a triplet state leading in high

yield to reversible formation of a non-fluorescent blue shifted

FMN-cysteine C(4a)-thiol adduct (YtvAL). The photoadduct slowly reverts

in the dark to the parent state YtvAD. The fluorescence emission by YtvAD

offers a convenient means to follow the functional state of the molecule.

We have recently shown that this fluorescent reporter has potential for

super-resolution microscopy. YtvA is efficiently photo switchable between

fluorescent and non fluorescent states using blue and violet light. We

have exploited this property to perform sub-diffraction localization of

individual YtvA molecules deposited on a coverslip and demonstrated

Fluorescence PhotoActivation Localization Microscopy (FPALM) studies of

live <i>Escherichia coli</i> cells, expressing YtvA molecules. Recent

studies have suggested a strong influence of hydration on the dark

relaxation rate from YtvAL to YtvAD, with remarkable implications for

cellular applications.<br><br>

<br>

</body>

</html>