<div class="gmail_quote"><br><div class="gmail_quote"><div class="gmail_quote">
<p class="MsoNormal" align="center" style="margin-top:0in;margin-bottom:0in;margin-bottom:.0001pt;text-align:center;line-height:28.0pt;text-autospace:none"><span style="font-size:20.0pt;font-family:ComicSansMS;color:#3B7C46"><b>Seminario
de Química Orgánica 2010</b></span><span style="font-size:20.0pt;font-family:ArialMT"></span></p>
<p class="MsoNormal" align="center" style="margin-right:1.0in;text-align:center;line-height:14.0pt;text-autospace:none"><span style="font-family:Garamond"><b> </b></span><span style="font-size:13.0pt;font-family:ArialMT"></span></p>
<p class="MsoNormal" align="center" style="margin-right:1.0pt;text-align:center;line-height:20.0pt;text-autospace:none"><span style="font-size:17.0pt;font-family:Garamond;color:#001078"><b>
14 de Abril de 2010 </b></span><span style="font-size:17.0pt;color:#001078"><b>―</b></span><span style="font-size:17.0pt;font-family:Garamond;color:#001078"><b> 13:00 horas</b></span></p>
<p class="MsoNormal" align="center" style="margin-right:1.0pt;text-align:center;line-height:20.0pt;text-autospace:none"><span style="font-size:17.0pt;font-family:Garamond;color:#DA211F"><b>Aula
de Seminarios </b></span></p>
<p class="MsoNormal" align="center" style="margin-right:1.0pt;text-align:center;line-height:20.0pt;text-autospace:none"><span style="font-size:17.0pt;font-family:Garamond;color:#DA211F"><b>Departamento
de Química Orgánica</b></span></p><p class="MsoNormal" align="center" style="margin-right:1.0pt;text-align:center;line-height:20.0pt;text-autospace:none"><span style="font-size:17.0pt;font-family:Garamond;color:#DA211F"><b><span style="color:rgb(0, 0, 0);font-family:arial;font-size:small;font-weight:normal;line-height:normal"><span style="font-size:19.0pt;font-family:Garamond"><b>Expositor: </b></span><span style="font-size:18.0pt;font-family:Garamond"><b>MARIO D. GALIGNIANA</b></span></span></b></span></p>
<p class="MsoNormal" align="center" style="text-align:center;text-autospace:none"><span style="font-size:18.0pt;font-family:Garamond"><b>Departamento de Química Biológica, FCEyN y Fundación
Instituto Leloir</b></span></p>
<p class="MsoNormal" align="center" style="margin-right:1.0in;text-align:center;line-height:22.0pt;text-autospace:none"><span style="font-size:13.0pt;font-family:ArialMT"> </span></p>
<p class="MsoNormal" align="center" style="text-align:center"><span style="font-size:17.0pt;font-family:Garamond"><b><font color="#000099">Título: Regulación de la
distribución subcelular y la función biológica de factores nucleares por
heterocomplejos de chaperonas.</font></b></span><span style="font-size:16.0pt"><b></b></span></p>
<p class="MsoNormal" align="center" style="text-align:center;text-autospace:none"><span style="font-size:16.0pt;font-family:Helvetica"> </span></p>
<p class="MsoNormal" style="text-autospace:none"><span style="font-family:Helvetica"> </span></p>
<p class="MsoNormal" style="text-align:left;margin-top:0in;margin-bottom:0.0001pt;line-height:28pt"><span style="font-size:20.0pt;font-family:ComicSansMS;color:#3B7C46"><b><span style="color:rgb(0, 0, 0);font-family:arial;font-size:small;font-weight:normal;line-height:normal"><span style="font-size:16.0pt;font-family:Garamond"><b>Resumen</b></span><span style="font-size:16.0pt;font-family:Garamond">: En
la célula, el heterocomplejo de chaperonas basado en la <i>heat-shock protein</i></span><span style="font-size:16.0pt;font-family:Garamond"> de 90-kDa, hsp90, posee múltiples factores que se
le asocian y disocian de manera dinámica. Entre ellos, se cuentan proteínas
caracterizadas por poseer secuencias de 34 aa organizadas en </span><span style="font-size:16.0pt;font-family:"Calibri Greek"">α</span><span style="font-size:16.0pt;font-family:Garamond">-hélices
antiparalelas que se repiten en tándem, por lo que reciben el nombre genérico
de proteínas TPR (<i>tetratricopeptide repeats</i></span><span style="font-size:16.0pt;font-family:Garamond">). Es sabido desde los años ’90 que estos complejos
hsp90•proteína TPR participan en el plegado de varias proteínas solubles,
muchas de ellas involucradas en cascadas de señales y en la regulación
transcripcional. En nuestro laboratorio encontramos que, además de la clásica
función de chaperona en el plegamiento proteico, las proteínas TPR regulan la
localización subcelular de varios factores nucleares tales como los receptores
de esteroides, p53, HSF (<i>heat-shock factor</i></span><span style="font-size:16.0pt;font-family:Garamond">),
NFkB, etc., así como la funcionalidad de los factores involucrados en el
transporte intracelular de proteínas solubles desde y hacia organelas como la
mitocondria, la translocación al núcleo a través del poro nuclear mediada por
nucleoporinas, el anclado a la matriz nuclear y el balance entre la importación
y exportación nuclear de receptores de esteroides. Esta función tan amplia de
los complejos hsp90•proteína TPR nos llevó al subsiguiente estudio de su
participación en procesos biológicos elementales tales como la diferenciación
celular, la apoptosis y la regeneración neuronal.</span></span></b></span></p><p class="MsoNormal" align="center" style="margin-top:0in;margin-bottom:0in;margin-bottom:.0001pt;text-align:center;line-height:28.0pt;text-autospace:none">
<span style="line-height:normal"><font color="#3B7C46" face="ComicSansMS" size="7"><span style="font-size:27px;line-height:37px"><b><br></b></span></font></span></p>
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