[Todos] [ANC-Noticias] El Dr. Miguel Llinás se incorpora a la Academia Nacional de Ciencias

[Academia de Ciencias]

  La Academia Nacional de Ciencias tiene el agrado de invitarlo a 
participar, el jueves 11 de diciembre a las 19,00 h, del Acto de 
Incorporación del Dr. Miguel Llinás como Académico Correspondiente de la 
institución.
El Dr. Llinás fue nombrado Académico en reconocimiento a quien dedica su 
vida a la ciencia, tanto por el mérito de sus antecedentes científicos y 
personales como por lo que ha hecho por el desarrollo de su especialidad 
en la Argentina.
El señor Académico Dr. Eduardo Staricco presentará el nuevo integrante 
de la Academia Nacional de Ciencias al público asistente.
En el transcurso de la ceremonia, que se realizará en el Salón de Actos 
de la Academia (Av. Vélez Sarsfield 229), el flamante Académico brindará 
la conferencia "Estructura y Función de Proteínas Mosaico vía Resonancia 
Magnética Nuclear (RMN) y Dinámica Molecular".
Esperamos contar con su presencia.
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Miguel Llinás nació en Córdoba, Argentina, el 16 de octubre de 1938.
En 1963 se graduó como *Licenciado en Física *en el entonces Instituto 
de Matemática, Astronomía y Física (hoy Facultad) de la Universidad 
Nacional de Córdoba; llevó a cabo su trabajo de tesis doctoral en la 
Universidad de Berkeley, donde *se doctoró en la orientación Biofísica* 
en 1971. Hizo su post doctorado en esta última universidad, en el 
Chemical Biodynamics Laboratory hasta 1974 y a continuación se desempeñó 
en el Institut für Molekularbiologie und Biophysik de Zürich.
Desde 1976 fue Profesor Asociado en la Carnegie Mellon Univesity y a 
partir de 1988 Profesor en la misma.
Con respecto al relacionamiento del Dr. Llinás con las actividades 
académicas en Argentina, cabe consignar que dos graduados de la 
Universidad Nacional de Córdoba están siendo dirigidos por él en sus 
tesis doctorales, en Carnegie Mellon. También ha recibido en su 
laboratorio, como profesores visitantes, a profesores vinculados al 
medio local. Ha sido invitado a participar en congresos de Química 
Orgánica y de Biofísica, y es socio honorario de la Sociedad de Química 
Orgánica de la Argentina.
Su principal campo de acción es el empleo de espectroscopia de Resonacia 
Magnética Nuclear para el estudio de péptidos y proteínas en solución. 
Esto abarca no solamente estudios estructurales sino su dinámica, todo 
ello apuntando a la dilucidación del mecanismo de las proteínas en las 
condiciones del funcionamiento biológico, en particular las involucradas 
en el proceso de coagulación sanguínea. También deben destacarse los 
estudios referidos a proteínas vinculadas a funciones neuronales, 
particularmente en un contexto evolucionario, y el interés en el 
desarrollo de algoritmos para la interpretación de espectros de NMR. La 
labor desarrollada por Llinás se expresa en más de un centenar de 
publicaciones y en otras tantas participaciones en congresos y seminarios.
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Resumen de la conferencia de Incorporación
*Estructura y Función de Proteínas Mosaico via RMN y Dinámica Molecular *
Proteínas mosaico son aquellas cuya estructura resulta de la unión 
covalente de módulos ordenados secuencialmente y ligados por cadenas 
polipeptídicas relativamente cortas.
En cierta forma, pueden ser visualizadas como un collar de cuentas, 
donde cada cuenta es una proteína globular (unidad modular).  De allí 
que estos módulos sean llamados "dominios", ya que estructural, física, 
genética y funcionalmente son cuasi-independientes los unos de los 
otros.   En mi presentación explicaré como la estructura y función (en 
general, complejación de ligandos, drogas, efectores, etc.) de estos 
módulos puede ser estudiada por resonancia magnética nuclear (RMN) y 
dinámica molecular computada.  En particular, me referiré a los dominios 
"kringle" y fibronectina tipo-2 (FN2) cuya función es de actuar como 
sitios de adhesión al substrato de proteinasas extracelulares.  Tales la 
plasmina, las colagenasas, etc.   También me referiré a nuevos métodos 
computacionales para obtener la estructura basada en los datos 
experimentales. Finalmente, ante la dificultad de estudiar por RMN las 
proteínas multimodulares intactas, presentaré estudios preliminares que 
conciernen al modelamiento de la estructura de proteínas mosaico 
mediante dinámica molecular computada.     
 


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Comunicación Institucional: Lic. Gonzalo Biarnés
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