[Todos] Seminario DQIAyQF INQUIMAE/ Lunes 22 de Mayo, 13h

[sara elizabeth bari]

Seminarios del Dpto. de Química Inorgánica, Analítica y Química Física / INQUIMAE

FCEyN - Universidad de Buenos Aires

http://www.qi.fcen.uba.ar/es

 

1er. Cuatrimestre, 2006

 

 

Lunes 22 de mayo, 13.00h
Aula Seminarios, DQIAyQF- INQUIMAE

Ciudad Universitaria, Pab. II, Piso 3 

 

F. Luis González Flecha

Profesor Adjunto de Fisicoquímica Biológica. Departamento de Química Biológica. Facultad de Farmacia y Bioquímica, UBA / Investigador Adjunto. CONICET

 

LA ESTABILIDAD DE LA ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS DE MEMBRANA

 

 

La estructura nativa de las proteínas es solo marginalmente estable y está determinada por un delicado balance de interacciones intra e intermoleculares. Diversos agentes físicos (temperatura, presión) y químicos (detergentes, ácidos, etc.) son capaces de promover la desorganización de la estructura nativa. El estudio experimental de estas perturbaciones nos permite obtener información sobre los factores y mecanismos que estabilizan la estructura. En contraste con la gran cantidad de información disponible sobre la estabilidad estructural de las proteínas solubles, muy poco es lo que se sabe sobre como se pliegan las proteínas de membrana, y cómo distintos elementos estructurales, y el entorno lipídico, contribuyen a su estabilidad. La incorporación de modelos experimentales de proteínas extremófilas y la comparación con sus homólogas mesófilas aparece como una herramienta promisoria para el estudio de los factores que determinan la estabilidad de estas proteínas, y que hacen posible que las mismas puedan cumplir sus funciones biológicas en ambientes extremos. 

 

 

 

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