[Todos] Seminario de Química Orgánica

[Carla Marino]

    SEMINARIO DE QUÍMICA ORGÁNICA 2006
http://www.qo.fcen.uba.ar/Cursos/semin.htm



Miércoles 17 de Mayo, 13 hs

Aula Dr. Venancio Deulofeu

Departamento de Química Orgánica

Ciudad Universitaria, Pab. II, Piso 3



Dr. Fernando Alberto Goldbaum

Fundación Instituto Leloir, Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires- CONICET

 

Estudios estructurales, funcionales e inmunológicos de lumazina sintetasa, un nuevo factor de virulencia de Brucella spp



La enzima lumazina sintetasa (LS) cataliza el anteúltimo paso en la biosíntesis de riboflavina. Una de las características distintivas de esta enzima es la divergencia en su estructura cuaternaria en diferentes especies. La proteína existe como formas pentaméricas e icosahédricas, a partir de una misma subunidad monomérica. La secuencia de la enzima lumazina sintetasa de Brucella spp. (BLS)  es claramente diferente. Nosotros hemos demostrado mediante estudios cristalográficos y de dispersión de luz que BLS forma una nueva estructura cuaternaria, consistente en un altamente estable dímero de pentámeros. También describimos, mediante estudios espectroscópicos, la estabilidad termodinámica de esta nueva estructura decamérica. El mayor orden molecular de BLS incrementa su estabilidad 20 °C en comparación con sus homólogas pentaméricas.

    Estamos investigando las implicancias biológicas del nuevo arreglo cuaternario mediante estudios estructurales, bioquímicos y genéticos.  Hemos determinado la estructura 3D de BLS unida a un análogo de sustrato, y hemos determinado que la riboflavina se une a BLS con afinidad micromolar. También hemos generado una mutante de BLS en B.abortus para estudiar su influencia en la virulencia de la bacteria. Además, estamos estudiando mecanismos potenciales de BLS como proteína estimuladora de respuesta inmune. Resultados preliminares muestran que BLS penetra células dendríticas mediante un receptor putativo, y produce la activación de estas células. 


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